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中國科大揭示光合固碳關鍵酶RuBisCO組裝的精細調控機理

2020-05-29 中國科學技術大學
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  中國科學技術大學微尺度物質科學國家研究中心和生命科學與醫學部教授周叢照陳宇星課題組闡明了藍藻分子伴侶Raf1協助核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶(RuBisCO)組裝的分子機理,發現RuBisCO組裝和成熟過程的多層次精細動態調控網絡,人工改造RuBisCO以提高光合作用效率奠定了基礎。該研究成果以Molecular basis for the assembly of RuBisCO assisted by the chaperone Raf1 為題于525日在線發表在Nature Plants上。

  RuBisCO是地球上豐度最高的酶,總質量約為7億噸,催化光合作用暗反應的碳同化過程,每年將地球上超過1000億噸CO2固定為有機物。然RuBisCO的催化效率極低,每個RuBisCO全酶每秒鐘只能催化3~10CO2分子的轉化。為了應對環境中CO2濃度的不斷降低,藍藻進化出CO2濃縮機制(CCM),通過羧酶體包裹RuBisCO并高度富集CO2,從而提高催化效率。藍藻和植物中的IRuBisCO全酶由8個大亞基RbcL8個小亞基RbcS組成,其組裝和成熟過程需要多個分子伴侶的幫助,包括GroEL/ESRbcXRaf1。將藍藻的CCM系統引入植物被認為是一種潛在的提高植物光合效率的方法,然而迄今為止對于RuBisCO組裝和成熟的精細過程仍然不清楚,極大限制了RuBisCO的工程改造和活性優化。

  該研究基于藍藻分子伴侶Raf1以及Raf1RuBisCO大亞基RbcL復合體的晶體結構分析,精細展示了Raf1RbcL的相互作用界面。Raf1以交錯的二體形式存在;當與RbcL結合時,Raf1的兩個結構域相對旋轉,形成類似鑷子的結構夾住一個RbcL二體,進而穩定RbcL八聚體。同時,通過冷凍電鏡單顆粒技術解析了RuBisCORaf1復合物一系列不同中間狀態的三維結構,直觀展示了RbcS替換Raf1形成全酶過程中的多步動態構象。此外,通過生化手段發現Raf1能夠拮抗支架蛋白CcmM介導的RuBisCO堆積及相變過程,進而可能參與調控RuBisCO的堆積和羧酶體內核的形成。基于上述實驗結果,作者提出了Raf1調控藍藻RuBisCO組裝、成熟以及在羧酶體內核中規則堆積的分子機理。該研究為深入理解RuBisCO的組裝和功能及其應用改造奠定了分子基礎。

  中國科大教授周叢照、陳宇星和副教授江永亮為該論文的共同通訊作者。博士生夏凌云、副教授江永亮和博士生孔文文為該論文共同第一作者。晶體衍射數據收集在上海光源完成,冷凍電鏡數據收集工作在中科院生物物理所生物成像中心完成。該研究得到國家自然科學基金委、中科院、科技部和中國科大等的資助。

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Raf1調控RuBisCO組裝和成熟的模式圖

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